Aminokyseliny - Historie editací

Sysop: Nahrazení textu „“ textem „\)“

2022-08-14T14:51:01Z

Nahrazení textu „</math>“ textem „\)</big>“

← Starší verze		Verze z 14. 8. 2022, 14:51
Řádka 69:		Řádka 69:
	==== Izoelektrický bod ====		==== Izoelektrický bod ====
	[[Izoelektrický bod]] je taková hodnota pH, při které má daná aminokyselina nulový volný [[elektrický náboj]] - nachází se ve formě amfiontu, který se nepohybuje v elektrickém poli. Izoelektrické pH u aminokyselin, které mají dvě disociovatelné skupiny, leží uprostřed hodnot pK na obou stranách izoiontového uspořádání:		[[Izoelektrický bod]] je taková hodnota pH, při které má daná aminokyselina nulový volný [[elektrický náboj]] - nachází se ve formě amfiontu, který se nepohybuje v elektrickém poli. Izoelektrické pH u aminokyselin, které mají dvě disociovatelné skupiny, leží uprostřed hodnot pK na obou stranách izoiontového uspořádání:
-	: <big>\(\ pI = \frac{pK_1 + pK_2}{2} </~~math~~>	+	: <big>$\ pI = \frac{pK_1 + pK_2}{2} $</big>
	Situace je složitější u aminokyselin, které kromě alfa-karboxylové a alfa-aminové skupiny obsahují i jiné funkční skupiny, například kyselina asparagová, lysin nebo tyrosin.		Situace je složitější u aminokyselin, které kromě alfa-karboxylové a alfa-aminové skupiny obsahují i jiné funkční skupiny, například kyselina asparagová, lysin nebo tyrosin.

Sysop: Nahrazení textu „ $“ textem „$ \(“

2022-08-14T14:48:08Z

Nahrazení textu „<math>“ textem „<big>\(“

← Starší verze		Verze z 14. 8. 2022, 14:48
Řádka 69:		Řádka 69:
	==== Izoelektrický bod ====		==== Izoelektrický bod ====
	[[Izoelektrický bod]] je taková hodnota pH, při které má daná aminokyselina nulový volný [[elektrický náboj]] - nachází se ve formě amfiontu, který se nepohybuje v elektrickém poli. Izoelektrické pH u aminokyselin, které mají dvě disociovatelné skupiny, leží uprostřed hodnot pK na obou stranách izoiontového uspořádání:		[[Izoelektrický bod]] je taková hodnota pH, při které má daná aminokyselina nulový volný [[elektrický náboj]] - nachází se ve formě amfiontu, který se nepohybuje v elektrickém poli. Izoelektrické pH u aminokyselin, které mají dvě disociovatelné skupiny, leží uprostřed hodnot pK na obou stranách izoiontového uspořádání:
-	: <~~math~~>\ pI = \frac{pK_1 + pK_2}{2} </math>	+	: <big>\(\ pI = \frac{pK_1 + pK_2}{2} </math>
	Situace je složitější u aminokyselin, které kromě alfa-karboxylové a alfa-aminové skupiny obsahují i jiné funkční skupiny, například kyselina asparagová, lysin nebo tyrosin.		Situace je složitější u aminokyselin, které kromě alfa-karboxylové a alfa-aminové skupiny obsahují i jiné funkční skupiny, například kyselina asparagová, lysin nebo tyrosin.

Sysop: ++

2020-07-06T07:06:18Z

← Starší verze		Verze z 6. 7. 2020, 07:06
Řádka 3:		Řádka 3:
	! colspan=2 \|Biogenní aminokyseliny		! colspan=2 \|Biogenní aminokyseliny
	\|- align="center" valign=""		\|- align="center" valign=""
-	\| [[Soubor:Amminoacido glicina formula.png\|~~80px~~\|Struktura glycinu]]<br />[[Glycin]] (Gly, G)~~<br />~~	+	\| [[Soubor:Amminoacido glicina formula.png\|130px\|Struktura glycinu]]<br />[[Glycin]] (Gly, G)
	\|- align="center" valign=""		\|- align="center" valign=""
-	\| [[Soubor:Amminoacido alanina formula.png\|~~90px~~\|Struktura alaninu]]<br />[[Alanin]] (Ala, A)~~<br />~~	+	\| [[Soubor:Amminoacido alanina formula.png\|130px\|Struktura alaninu]]<br />[[Alanin]] (Ala, A)
	\|- align="center" valign=""		\|- align="center" valign=""
-	\| [[Soubor:Amminoacido valina formula.png\|~~90px~~\|Struktura valinu]]<br />[[Valin]] (Val, V)~~<br />~~	+	\| [[Soubor:Amminoacido valina formula.png\|130px\|Struktura valinu]]<br />[[Valin]] (Val, V)
	\|- align="center" valign=""		\|- align="center" valign=""
-	\| [[Soubor:Amminoacido leucina formula.png\|~~109px~~\|Struktura leucinu]]<br />[[Leucin]] (Leu, L)~~<br />~~	+	\| [[Soubor:Amminoacido leucina formula.png\|130px\|Struktura leucinu]]<br />[[Leucin]] (Leu, L)
	\|- align="center" valign=""		\|- align="center" valign=""
-	\| [[Soubor:Amminoacido isoleucina formula.png\|~~109px~~\|Struktura isoleucinu]]<br />[[Isoleucin]] (Ile, I)~~<br />~~	+	\| [[Soubor:Amminoacido isoleucina formula.png\|130px\|Struktura isoleucinu]]<br />[[Isoleucin]] (Ile, I)
	\|- align="center" valign=""		\|- align="center" valign=""
-	\| [[Soubor:Amminoacido serina formula.png\|~~95px~~\|Struktura serinu]]<br />[[Serin]] (Ser, S)~~<br />~~	+	\| [[Soubor:Amminoacido serina formula.png\|130px\|Struktura serinu]]<br />[[Serin]] (Ser, S)
	\|- align="center" valign=""		\|- align="center" valign=""
-	\| [[Soubor:Amminoacido treonina formula.png\|~~87px~~\|Struktura threoninu]]<br />[[Threonin]] (Thr, T)~~<br />~~	+	\| [[Soubor:Amminoacido treonina formula.png\|130px\|Struktura threoninu]]<br />[[Threonin]] (Thr, T)
	\|- align="center" valign=""		\|- align="center" valign=""
-	\| [[Soubor:Amminoacido tirosina formula.png\|~~87px~~\|Struktura tyrosinu]]<br />[[Tyrosin]] (Tyr, Y)~~<br />~~	+	\| [[Soubor:Amminoacido tirosina formula.png\|130px\|Struktura tyrosinu]]<br />[[Tyrosin]] (Tyr, Y)
	\|- align="center" valign=""		\|- align="center" valign=""
-	\| [[Soubor:Amminoacido metionina formula.png\|~~115px~~\|Struktura methioninu]]<br />[[Methionin]] (Met, M)~~<br />~~	+	\| [[Soubor:Amminoacido metionina formula.png\|130px\|Struktura methioninu]]<br />[[Methionin]] (Met, M)
	\|- align="center" valign=""		\|- align="center" valign=""
-	\| [[Soubor:Amminoacido cisteina formula.png\|~~95px~~\|Struktura cysteinu]]<br />[[Cystein]] (Cys, C)~~<br />~~	+	\| [[Soubor:Amminoacido cisteina formula.png\|130px\|Struktura cysteinu]]<br />[[Cystein]] (Cys, C)
	\|- align="center" valign=""		\|- align="center" valign=""
-	\| [[Soubor:Amminoacido lisina formula.png\|130px\|Struktura lysinu]]<br />[[Lysin]] (Lys, K)~~<br />~~	+	\| [[Soubor:Amminoacido lisina formula.png\|130px\|Struktura lysinu]]<br />[[Lysin]] (Lys, K)
	\|- align="center" valign=""		\|- align="center" valign=""
-	\| [[Soubor:Amminoacido acido aspartico formula.png\|130px\|Struktura asparagové kyseliny]]<br />[[Kyselina asparagová]] (Asp, D)~~<br />~~	+	\| [[Soubor:Amminoacido acido aspartico formula.png\|130px\|Struktura asparagové kyseliny]]<br />[[Kyselina asparagová]] (Asp, D)
	\|- align="center" valign=""		\|- align="center" valign=""
-	\| [[Soubor:Amminoacido asparagina formula.png\|130px\|Struktura asparaginu]]<br />[[Asparagin]] (Asn, N)~~<br />~~	+	\| [[Soubor:Amminoacido asparagina formula.png\|130px\|Struktura asparaginu]]<br />[[Asparagin]] (Asn, N)
	\|- align="center" valign=""		\|- align="center" valign=""
-	\| [[Soubor:Amminoacido acido glutammico formula.png\|130px\|Struktura glutamové kyseliny]]<br />[[Kyselina glutamová]] (Glu, E)~~<br />~~	+	\| [[Soubor:Amminoacido acido glutammico formula.png\|130px\|Struktura glutamové kyseliny]]<br />[[Kyselina glutamová]] (Glu, E)
	\|- align="center" valign=""		\|- align="center" valign=""
-	\| [[Soubor:Amminoacido glutammina formula.png\|130px\|Struktura glutaminu]]<br />[[Glutamin]] (Gln, Q)~~<br />~~	+	\| [[Soubor:Amminoacido glutammina formula.png\|130px\|Struktura glutaminu]]<br />[[Glutamin]] (Gln, Q)
	\|- align="center" valign=""		\|- align="center" valign=""
-	\| [[Soubor:Amminoacido arginina formula.png\|~~115px~~\|Struktura argininu]]<br />[[Arginin]] (Arg, R)~~<br />~~	+	\| [[Soubor:Amminoacido arginina formula.png\|130px\|Struktura argininu]]<br />[[Arginin]] (Arg, R)
	\|- align="center" valign=""		\|- align="center" valign=""
-	\| [[Soubor:Amminoacido istidina formula.png\|~~115px~~\|Struktura histidinu]]<br />[[Histidin]] (His, H)~~<br />~~	+	\| [[Soubor:Amminoacido istidina formula.png\|130px\|Struktura histidinu]]<br />[[Histidin]] (His, H)
	\|- align="center" valign=""		\|- align="center" valign=""
-	\| [[Soubor:Amminoacido fenilalanina formula.png\|~~115px~~\|Struktura fenylalaninu]]<br />[[Fenylalanin]] (Phe, F)~~<br />~~	+	\| [[Soubor:Amminoacido fenilalanina formula.png\|130px\|Struktura fenylalaninu]]<br />[[Fenylalanin]] (Phe, F)
	\|- align="center" valign=""		\|- align="center" valign=""
-	\| [[Soubor:Amminoacido triptofano formula.png\|~~115px~~\|Struktura tryptofanu]]<br />[[Tryptofan]] (Trp, W)~~<br />~~	+	\| [[Soubor:Amminoacido triptofano formula.png\|130px\|Struktura tryptofanu]]<br />[[Tryptofan]] (Trp, W)
	\|- align="center" valign=""		\|- align="center" valign=""
-	\| [[Soubor:Amminoacido prolina formula.png\|~~80px~~\|Struktura prolinu]]<br />[[Prolin]] (Pro, P)~~<br />~~	+	\| [[Soubor:Amminoacido prolina formula.png\|130px\|Struktura prolinu]]<br />[[Prolin]] (Pro, P)
	\|-		\|-
	\|}		\|}

Student85: Velké vylep.

2015-07-27T12:06:04Z

Velké vylep.

← Starší verze		Verze z 27. 7. 2015, 12:06
Řádka 71:		Řádka 71:
	: <math>\ pI = \frac{pK_1 + pK_2}{2} </math>		: <math>\ pI = \frac{pK_1 + pK_2}{2} </math>
	Situace je složitější u aminokyselin, které kromě alfa-karboxylové a alfa-aminové skupiny obsahují i jiné funkční skupiny, například kyselina asparagová, lysin nebo tyrosin.		Situace je složitější u aminokyselin, které kromě alfa-karboxylové a alfa-aminové skupiny obsahují i jiné funkční skupiny, například kyselina asparagová, lysin nebo tyrosin.
-	== ~~Důkaz~~ aminokyselin ==	+
		+	=== Peptidová vazba a reakce aminokyselin ===
		+	Vznik [[peptidová vazba\|peptidové vazby]] je reakce, při které reagují alfa-karboxylová skupina jedné aminokyseliny s alfa-aminovou skupinou druhé za odštěpení molekuly [[voda\|vody]]. Toto řetězení aminokyselin je principem spojování v [[peptid]]y a dále v [[Bílkovina\|proteiny]] (bílkoviny). Je to nejdůležitější reakce aminokyselin. K jejímu uskutečnění je třeba dodat energii.
		+
		+	Aminokyseliny mohou podstupovat stejné reakce jako kyseliny organické, ovšem v těle se nejčastěji účastní biosyntéz - ať už [[Bílkovina\|proteinů]], [[glukóza\|glukosy]] či [[dusíkatá báze\|dusíkatých bází]]. Specifické reakce týkající se pouze aminokyselin jsou [[transaminace]] a [[deaminace]] (viz metabolismus).
		+
	Aminokyseliny se prokazují reakcí s [[ninhydrin]]em nebo [[fluorescamin]]em. Ninhydrin dekarboxyluje aminokyseliny na [[oxid uhličitý]], [[amoniak]] a [[Aldehydy\|aldehyd]], redukovaný ninhydrin pak reaguje se vzniklým amoniakem za vzniku modrého komplexu. Tato reakce je základem kvantitativního stanovení aminokyselin. Fluorescamin je citlivější činidlo, které umožňuje odhalit i nanogramová množství aminokyselin.		Aminokyseliny se prokazují reakcí s [[ninhydrin]]em nebo [[fluorescamin]]em. Ninhydrin dekarboxyluje aminokyseliny na [[oxid uhličitý]], [[amoniak]] a [[Aldehydy\|aldehyd]], redukovaný ninhydrin pak reaguje se vzniklým amoniakem za vzniku modrého komplexu. Tato reakce je základem kvantitativního stanovení aminokyselin. Fluorescamin je citlivější činidlo, které umožňuje odhalit i nanogramová množství aminokyselin.
-	== ~~Aminokyseliny v živých organismech~~ ==	+
-	~~Aminokyseliny~~ jsou ~~součástí proteinů~~ a ~~peptidů, tedy strukturních bílkovin,~~ [[~~enzym~~]]~~ů i mnoha [[hormon]]ů. To ale není jejich jediná funkce~~, ~~jsou potřeba~~ jako ~~dárci uhlíkových řetězců k syntéze~~ [[~~porfyrin~~]]ů, [[~~purin~~]]~~ů nebo [[pyrimidin]]ů~~, ~~přímo~~ se ~~účastní syntézy [[močovina\|močoviny]]~~. ~~Jejich deriváty,~~ [[~~biogenní amin~~]]~~y, slouží kromě jiného jako~~ [[~~neurotransmiter~~]]~~y při nervovém přenosu (~~[[~~dopamin~~]]~~, [[noradrenalin]] aj~~.~~) nebo jako látky, které ovlivňují růst buněk~~ ([[~~spermin~~]], [[~~spermidin~~]]~~) Rozkladem některých aminokyselin v odumřelých tělech organismů vznikají tzv~~. [[~~mrtvolný jed~~\|~~mrtvolné jedy]] - páchnoucí látky [[putrescin~~]] a [[~~kadaverin~~]].	+	== Proteinogenní aminokyseliny ==
-	~~Nadbytečné~~ aminokyseliny~~, které nejsou hned zabudovány do proteinů, nejsou skladovány, ale jsou zbaveny~~ [[~~dusík~~]]u a ~~rozloženy. Při svém~~ [[~~katabolismus~~\|~~katabolismu~~]] ~~poskytují uhlíkové kostry~~, ~~které jsou dále zužitkovávány~~. ~~Podle toho, do které metabolické dráhy vstupují a jaký může být jejich konečný produkt, se aminokyseliny dělí na aminokyseliny '''glykogenní''', '''ketogenní''' a takové, které~~ jsou ~~'''glykogenní i ketogenní'''~~. ~~Glykogenní aminokyseliny~~ mohou být ~~přeměněny na~~ [[~~glykogen~~]], ~~ketogenní pak na~~ [[~~Tuky~~\|~~tuk~~]].	+	Až na nepatrné výjimky jsou všechny proteiny ve všech živých organismech sestaveny z pouhých 19 druhů aminokyselin a jedné [[iminokyselina\|iminokyseliny]], prolinu. Ty se obvykle označují jako biogenní nebo také proteinogenní aminokyseliny. Dále ještě existují 21. a 22. aminokyselina ([[selenocystein]] a [[pyrolysin]]), které se ovšem vyskytují vzácně a 23. aminokyselina [[N-formylmethionin]] využívaná bakteriemi místo [[methionin]]u pro iniciaci [[translace]].
-	~~V organismu neustále probíhá obnova proteinů a tedy i obměna jednotlivých aminokyselin~~. ~~Aminokyseliny jsou syntetizovány ''de novo'' nebo přijímány s potravou; vyšší živočichové ztratili schopnost tvořit některé aminokyseliny a jsou závislí na jejich přísunu zvenčí~~ - ~~tyto [[esenciální aminokyselina~~\|~~esenciální aminokyseliny]] jsou nutnou součástí stravy~~. ~~Rostliny a bakterie mají stále schopnost tvořit tyto aminokyseliny, protože u nich nacházíme metabolické dráhy, které živočichům chybějí -~~ například [[~~šikimátová cesta~~]] ~~k syntéze rozvětvených aminokyselin~~.	+
-	~~Poruchy metabolismu aminokyselin jsou příčinou některých vrozených chorob, jako je~~ [[~~fenylketonurie~~]], ~~[[tyrosinosa]] nebo [[nemoc javorového sirupu]]~~.	+	Posloupnost (sekvence) těchto aminokyselin určuje primární strukturu proteinu. Sekundární struktura proteinu je také do velké míry závislá na přítomnosti jistých aminokyselin - cystein pro tvorbu [[disulfidický můstek\|disulfidických můstků]], prolin pro větší rigiditu či nutnost zhruba 33% zastoupení glycinu v kolagenu pro správné svinutí kolagenní fibrily.
-	== ~~Aminokyseliny, které~~ se ~~vyskytují~~ v proteinech ==	+
-	~~Kombinací těchto 20 (ve skutečnosti 21) ''biogenních aminokyselin'' jsou tvořeny všechny známé bílkoviny.~~	+	Sekvence aminokyselin v proteinech je kódována v deoxyribonukleové kyselině – [[DNA]]. Každá aminokyselina je v [[genetický kód\|genetickém kódu]] kódována jedním či více triplety bází a na pořadí těchto tripletů v DNA pak závisí pořadí aminokyselin v proteinu. Z cytoplazmy jsou dopravovány k [[ribozom]]u aminokyseliny navázané na [[tRNA]], a to pomocí enzymů [[aminoacyl-tRNA syntetáza\|aminoacyl-tRNA syntetáz]], přičemž každá z aminokyselin má vlastní specifickou tRNA a specifickou syntetasu.
		+	Kombinací těchto 20 (ve skutečnosti 23) proteinogenních aminokyselin jsou tvořeny všechny známé bílkoviny.
		+
		+	Jiné typy aminokyselin mohou být do [[biopolymer]]ů připojeny jinými mechanismy, například při syntéze [[bakteriální buněčná stěna\|bakteriální buněčné stěny]]<ref>{{Citace periodika \| příjmení = Heijenoort \| jméno = J. v. \| titul = Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan \| periodikum = Glycobiology \| ročník = 11 \| číslo = 3 \| datum = 2001-03-01 \| strany = 25R–36R \| doi = 10.1093/glycob/11.3.25R}}</ref> nebo některých antibiotik (například [[gramicidin]]u). Proteinogenní aminokyseliny mohou být po připojení do proteinů [[posttranslační modifikace\|posttranslačně modifikovány]], takže proteiny často obsahují aminokyseliny chemicky odlišné od základních, které jsou zapojeny během syntézy.
		+
		+	== Seznam proteinogenních aminokyselin (vyskytují se v proteinech) ==
	;Aminokyseliny s alifatickým postranním řetězcem		;Aminokyseliny s alifatickým postranním řetězcem
	* [[Glycin]] '''Gly''' (G)		* [[Glycin]] '''Gly''' (G)

Student85: Velké vylep.

2015-07-27T11:57:30Z

Velké vylep.

← Starší verze		Verze z 27. 7. 2015, 11:57
Řádka 48:		Řádka 48:
	V ještě užším smyslu (například v [[molekulární biologie\|molekulární biologii]]) se tímto pojmem většinou rozumí biogenní alfa-L-aminokyseliny – 20 základních stavebních složek všech [[Bílkovina\|proteinů]] (bílkovin).		V ještě užším smyslu (například v [[molekulární biologie\|molekulární biologii]]) se tímto pojmem většinou rozumí biogenní alfa-L-aminokyseliny – 20 základních stavebních složek všech [[Bílkovina\|proteinů]] (bílkovin).
	== Biogenní aminokyseliny ==		== Biogenní aminokyseliny ==
-	~~[[Soubor:Aminoacid general structure.png\|left\|thumb\|Obecná struktura alfa-aminokyselin]]~~
	Až na nepatrné výjimky jsou všechny proteiny ve všech živých organismech sestaveny z pouhých 20 druhů aminokyselin. Ty se obvykle označují jako ''biogenní aminokyseliny'' nebo ''proteinogenní aminokyseliny''.		Až na nepatrné výjimky jsou všechny proteiny ve všech živých organismech sestaveny z pouhých 20 druhů aminokyselin. Ty se obvykle označují jako ''biogenní aminokyseliny'' nebo ''proteinogenní aminokyseliny''.
	Posloupnost (sekvence) těchto aminokyselin určuje primární strukturu proteinu. Funkce proteinu závisí především na jeho terciární případně kvartérní struktuře, která je kromě sekvence aminokyselin dána mnoha dalšími faktory, např. okolním prostředím. Sekvence aminokyselin v proteinech je kódována (určena) deoxyribonukleovou kyselinou – [[DNA]]. Každá aminokyselina je v [[genetický kód\|genetickém kódu]] kódována tripletem bazí a na pořadí těchto tripletů v DNA pak závisí pořadí aminokyselin v proteinu. Z cytoplazmy jsou dopravovány k [[ribozom]]u aminokyseliny navázané na tRNA, a to pomocí enzymů [[aminoacyl-tRNA syntetáza\|aminoacyl-tRNA syntetáz]].		Posloupnost (sekvence) těchto aminokyselin určuje primární strukturu proteinu. Funkce proteinu závisí především na jeho terciární případně kvartérní struktuře, která je kromě sekvence aminokyselin dána mnoha dalšími faktory, např. okolním prostředím. Sekvence aminokyselin v proteinech je kódována (určena) deoxyribonukleovou kyselinou – [[DNA]]. Každá aminokyselina je v [[genetický kód\|genetickém kódu]] kódována tripletem bazí a na pořadí těchto tripletů v DNA pak závisí pořadí aminokyselin v proteinu. Z cytoplazmy jsou dopravovány k [[ribozom]]u aminokyseliny navázané na tRNA, a to pomocí enzymů [[aminoacyl-tRNA syntetáza\|aminoacyl-tRNA syntetáz]].
Řádka 102:		Řádka 101:
	* [[Tyrozin]] '''Tyr''' (Y)		* [[Tyrozin]] '''Tyr''' (Y)
	* [[Tryptofan]] '''Trp''' (W)		* [[Tryptofan]] '''Trp''' (W)
		+
	;Se sírou v postranním řetězci		;Se sírou v postranním řetězci
	* [[Methionin]] '''Met''' (M)		* [[Methionin]] '''Met''' (M)
	* [[Cystein]] '''Cys''' (C)		* [[Cystein]] '''Cys''' (C)
-	;~~Iminokyseliny~~	+
		+	;Aminokyseliny obsahující sekundární amin (nepřesně iminokyseliny)
	* [[Prolin]] '''Pro''' (P)		* [[Prolin]] '''Pro''' (P)
		+
	'''21. aminokyselina'''		'''21. aminokyselina'''
	* [[Selenocystein]] '''SeCys''' – nahrazuje [[cystein]] v lidském enzymu [[Glutathion peroxidáza\|glutathionperoxidáze]] a v enzymech některých bakterií<ref>KODÍČEK, M. ''selenocystein''. From Biochemické pojmy : výkladový slovník [online]. Praha: VŠCHT Praha, 2007 [cit. 2008-10-21]. Dostupné z http://vydavatelstvi.vscht.cz/knihy/uid_es-002/ebook.html?p=selenocystein</ref>		* [[Selenocystein]] '''SeCys''' – nahrazuje [[cystein]] v lidském enzymu [[Glutathion peroxidáza\|glutathionperoxidáze]] a v enzymech některých bakterií<ref>KODÍČEK, M. ''selenocystein''. From Biochemické pojmy : výkladový slovník [online]. Praha: VŠCHT Praha, 2007 [cit. 2008-10-21]. Dostupné z http://vydavatelstvi.vscht.cz/knihy/uid_es-002/ebook.html?p=selenocystein</ref>
-	~~{{Aminokyseliny}}~~
-	~~{{Deriváty karboxylových kyselin}}~~

		+	'''22. aminokyselina'''
		+	* [[Pyrolysin]] '''Pyl''' - vyskytuje se zejména u prokaryot.
		+
		+	'''23. aminokyselina'''
		+	* [[N-formylmethionin]] '''f-Met''' - hraje roli při iniciaci [[translace]] u bakterií a na [[plastid]]ových a [[mitochondrie\|mitochondriálních]] [[ribozom]]ech, je tedy první aminokyselinou zařazenou při tvorbě proteinu. Často bývá [[posttranslační modifikace\|posttranslačně]] odstraněna.
		+
		+	== Aminokyseliny v živých organismech ==
		+
		+	Aminokyseliny jsou součástí proteinů a peptidů, tedy strukturních bílkovin, [[enzym]]ů i mnoha [[hormon]]ů. To ale není jejich jediná funkce, jsou potřeba jako dárci uhlíkových řetězců k syntéze [[porfyrin]]ů, [[purin]]ů nebo [[pyrimidin]]ů, přímo se účastní syntézy [[močovina\|močoviny]]. Jejich deriváty, [[biogenní amin]]y, slouží kromě jiného jako [[neurotransmiter]]y při nervovém přenosu ([[dopamin]], [[noradrenalin]] aj.) nebo jako látky, které ovlivňují růst buněk ([[spermin]], [[spermidin]]). Rozkladem některých aminokyselin v odumřelých tělech organismů vznikají tzv. [[mrtvolný jed\|mrtvolné jedy]] - páchnoucí látky [[putrescin]] a [[kadaverin]].
		+
		+	=== Vstřebávání a metabolismus aminokyselin ===
		+
		+	Jedno z dělení aminokyseliny dělí na esenciální a nonesenciální (někdy neesenciální) v závislosti na schopnosti těla danou aminokyselinu syntetizovat. Existuje osm [[esenciální aminokyselina\|esenciálních aminokyselin]], ovšem některé z nonesenciálních ([[arginin]] a [[histidin]]) jsou esenciálními pro rostoucí organismus, jiné (např. [[cystein]]) vznikají z aminokyselin esenciálních. Proto je nutné aminokyseliny (potažmo proteiny) přijímat potravou. Udává se, že denní bílkovinné minimum je okolo 80 gramů.
		+
		+	Proteiny jsou v [[gastrointestinální trakt\|GIT]] štěpeny jednak volnými enzymy ([[pepsin]], [[trypsin]] aj.), ale také enzymy vázanými přímo na membránu [[enterocyt]]ů. Jednotlivé aminokyseliny jsou potom resorbovány do krve a mohou být použity buď pro různé biosyntézy, nebo vstupují do [[katabolismus\|katabolismu]].
		+
		+	Podle konečných metabolitů můžeme aminokyseliny rozdělit na ''glukogenní'' (tedy takové, jejichž metabolity mohou být použity pro syntézu [[glukóza\|glukózy]]) a ''ketogenní'' (tedy takové, z jejichž metabolitů vznikají [[ketolátky]]). Toto dělení je poněkud narušeno faktem, že [[isoleucin]], [[lysin]], [[fenylalanin]], [[tryptofan]] a [[tyrosin]] jsou jak glukogenní, tak ketogenní. [[Katabolismus]] uhlíkového řetězce aminokyseliny je komplexní proces, jehož úplný popis je nad rámec tohoto článku, takže zde bude pouze nárys: celý proces začíná odstraněním α-aminodusíku (obvykle [[transaminace\|transaminací]]), načež je částečně oxidovaný řetězec degradován na amfibolické intermediáty (acetyl-CoA, citrát, α-ketoglutarát, sukcinyl-CoA, fumarát, oxalacetát, acetacetyl-CoA). Aminokyseliny je možné také dělit podle toho, na jaký intermediát je degradována (dělení je opět narušeno např. [[isoleucin]]em, který se může degradovat jak na Acetyl-CoA tak na sukcinyl-CoA). Tyto intermediáty mohou být buďto zpracovány [[citrátový cyklus\|citrátovým cyklem]], nebo použity v [[anabolismus\|anabolismu]].
		+
		+	Dusík, který byl z aminokyseliny odstraněn, musí být využit - nebo vyloučen, protože běžný dospělý organismus udržuje vyváženou dusíkovou bilanci (přijímá a vylučuje stejně dusíku - který je zejména v aminokyselinách).
		+
		+	Prvním krokem je [[transaminace]]: α-aminoskupina se přenese pomocí specifické [[transamináza\|transaminasy]] na [[ketokyseliny\|α-ketokyselinu]] (obvykle α-ketoglutarát), čímž vznikne odpovídající [[ketokyseliny\|α-ketokyselina]] a L-glutamát (kyselina glutamová, jedna z nonesenciálních aminokyselin). Je-li třeba zbavovat se dusíku, L-glutamát se cestou [[oxidativní deaminace]] mění zpět na α-ketoglutarát za vzniku [[amoniak]]u. Vzniklý amoniak je nutno vyloučit z těla, neboť se jedná o látku toxickou. Podle způsobu vylučování dusíku se organismy dělí na amonotelní (vylučují přímo [[amoniak]] - například [[ryby]]), urikotelní (vylučují [[kyselina močová\|kyselinu močovou]] - například [[ptáci]]) a ureotelní (vylučují [[močovina\|močovinu]] - většina suchozemských živočichů, včetně člověka). [[Močovina]] vzniká v [[Močovinový cyklus\|ureosyntetickém cyklu]], kde mj. vzniká aminokyselina [[arginin]] a figurují zde dvě další aminokyseliny, které ovšem nejsou proteogenní - [[ornithin]] a [[citrulin]]. Ureosyntetický cyklus probíhá pouze v [[játra\|játrech]], v jiných tkáních probíhají alternativní metody detoxikace amoniaku (syntéza glutaminu z glutamátu, glukosový-alaninový cyklus).
		+
		+	Poruchy metabolismu aminokyselin jsou příčinou některých vrozených chorob, jako je [[fenylketonurie]], [[tyrosinóza]] nebo [[nemoc javorového sirupu]]. Defekt v ureosyntetickém cyklu může vést k smrtelným onemocněním jako [[hyperamonémie]] či [[argininsukcináturie]] nebo i jiným, méně závažným chorobám.
		+
		+	== Literatura ==
		+	* MURRAY, Robert K. a kolektiv - Harperova Biochemie, ISBN 80-7319-013-3
		+	* GANNONG, William F. - Přehled lékařské fyziologie, ISBN 80-7262-311-7
		+	== Související články ==
		+	* [[Posttranslační modifikace]]
	== Reference ==		== Reference ==
	<references/>		<references/>
		+	== Externí odkazy ==

-	{{Článek z Wikipedie}}	+	{{Aminokyseliny}}{{Deriváty karboxylových kyselin}}{{Článek z Wikipedie}}
-	[[Kategorie:Aminokyseliny\|*]]	+	[[Kategorie:Aminokyseliny\| ]]
		+	[[Kategorie:Karboxylové kyseliny]]
		+	[[Kategorie:Biomolekuly]]
		+	[[Kategorie:Organodusíkaté sloučeniny]]

Sysop: 1 revizi

2014-01-02T17:11:26Z

1 revizi

← Starší verze

Verze z 2. 1. 2014, 17:11

Sysop: 1 revizi

2011-03-29T14:47:13Z

1 revizi

Nová stránka

{| border="1" cellpadding="2" cellspacing="0" align="right" style="margin-left:1em"
|- align="center" valign="bottom"
! colspan=2 |Biogenní aminokyseliny
|- align="center" valign=""
| [[Soubor:Amminoacido glicina formula.png|80px|Struktura glycinu]] [[Glycin]] (Gly, G) 
|- align="center" valign=""
| [[Soubor:Amminoacido alanina formula.png|90px|Struktura alaninu]] [[Alanin]] (Ala, A) 
|- align="center" valign=""
| [[Soubor:Amminoacido valina formula.png|90px|Struktura valinu]] [[Valin]] (Val, V) 
|- align="center" valign=""
| [[Soubor:Amminoacido leucina formula.png|109px|Struktura leucinu]] [[Leucin]] (Leu, L) 
|- align="center" valign=""
| [[Soubor:Amminoacido isoleucina formula.png|109px|Struktura isoleucinu]] [[Isoleucin]] (Ile, I) 
|- align="center" valign=""
| [[Soubor:Amminoacido serina formula.png|95px|Struktura serinu]] [[Serin]] (Ser, S) 
|- align="center" valign=""
| [[Soubor:Amminoacido treonina formula.png|87px|Struktura threoninu]] [[Threonin]] (Thr, T) 
|- align="center" valign=""
| [[Soubor:Amminoacido tirosina formula.png|87px|Struktura tyrosinu]] [[Tyrosin]] (Tyr, Y) 
|- align="center" valign=""
| [[Soubor:Amminoacido metionina formula.png|115px|Struktura methioninu]] [[Methionin]] (Met, M) 
|- align="center" valign=""
| [[Soubor:Amminoacido cisteina formula.png|95px|Struktura cysteinu]] [[Cystein]] (Cys, C) 
|- align="center" valign=""
| [[Soubor:Amminoacido lisina formula.png|130px|Struktura lysinu]] [[Lysin]] (Lys, K) 
|- align="center" valign=""
| [[Soubor:Amminoacido acido aspartico formula.png|130px|Struktura asparagové kyseliny]] [[Kyselina asparagová]] (Asp, D) 
|- align="center" valign=""
| [[Soubor:Amminoacido asparagina formula.png|130px|Struktura asparaginu]] [[Asparagin]] (Asn, N) 
|- align="center" valign=""
| [[Soubor:Amminoacido acido glutammico formula.png|130px|Struktura glutamové kyseliny]] [[Kyselina glutamová]] (Glu, E) 
|- align="center" valign=""
| [[Soubor:Amminoacido glutammina formula.png|130px|Struktura glutaminu]] [[Glutamin]] (Gln, Q) 
|- align="center" valign=""
| [[Soubor:Amminoacido arginina formula.png|115px|Struktura argininu]] [[Arginin]] (Arg, R) 
|- align="center" valign=""
| [[Soubor:Amminoacido istidina formula.png|115px|Struktura histidinu]] [[Histidin]] (His, H) 
|- align="center" valign=""
| [[Soubor:Amminoacido fenilalanina formula.png|115px|Struktura fenylalaninu]] [[Fenylalanin]] (Phe, F) 
|- align="center" valign=""
| [[Soubor:Amminoacido triptofano formula.png|115px|Struktura tryptofanu]] [[Tryptofan]] (Trp, W) 
|- align="center" valign=""
| [[Soubor:Amminoacido prolina formula.png|80px|Struktura prolinu]] [[Prolin]] (Pro, P) 
|-
|}
'''Aminokyselina''' je v chemii obecně jakákoliv [[molekula]] obsahující [[karboxylová skupina|karboxylovou]] (-COOH) a [[aminová skupina|aminovou]] (-NH2) funkční skupinu.
V [[biochemie|biochemii]] se většinou tímto termínem rozumějí pouze alfa-aminokyseliny, tj. takové, ve kterých jsou obě skupiny navázány na stejném [[uhlík]]ovém [[atom]]u.
V ještě užším smyslu (například v [[molekulární biologie|molekulární biologii]]) se tímto pojmem většinou rozumí biogenní alfa-L-aminokyseliny – 20 základních stavebních složek všech [[Bílkovina|proteinů]] (bílkovin).
== Biogenní aminokyseliny ==
[[Soubor:Aminoacid general structure.png|left|thumb|Obecná struktura alfa-aminokyselin]]
Až na nepatrné výjimky jsou všechny proteiny ve všech živých organismech sestaveny z pouhých 20 druhů aminokyselin. Ty se obvykle označují jako ''biogenní aminokyseliny'' nebo ''proteinogenní aminokyseliny''.
Posloupnost (sekvence) těchto aminokyselin určuje primární strukturu proteinu. Funkce proteinu závisí především na jeho terciární případně kvartérní struktuře, která je kromě sekvence aminokyselin dána mnoha dalšími faktory, např. okolním prostředím. Sekvence aminokyselin v proteinech je kódována (určena) deoxyribonukleovou kyselinou – [[DNA]]. Každá aminokyselina je v [[genetický kód|genetickém kódu]] kódována tripletem bazí a na pořadí těchto tripletů v DNA pak závisí pořadí aminokyselin v proteinu. Z cytoplazmy jsou dopravovány k [[ribozom]]u aminokyseliny navázané na tRNA, a to pomocí enzymů [[aminoacyl-tRNA syntetáza|aminoacyl-tRNA syntetáz]].
== Vlastnosti aminokyselin ==
=== Reaktivita ===
Nositelem [[chemická reakce|reakcí]] je karboxylová a aminová skupina. Aminokyseliny mohou tvořit [[soli]], díky karboxylové skupině probíhá [[esterifikace]], aminová skupina umožňuje [[acetylace|acetylaci]].
Odstranění karboxylové skupiny se nazývá [[dekarboxylace]], odstranění aminové skupiny pak [[deaminace]].
Důležitou reakcí během metabolismu aminokyselin je [[transaminace]]. Jde o přesun aminové skupiny z jedné molekuly na druhou, při němž z jedné aminokyseliny (např. [[alanin]]u) vzniká jiná (v tomto případě [[kyselina asparagová]]).
==== Peptidová vazba ====
Vznik [[peptidová vazba|peptidové vazby]] je reakce, při které reagují alfa-karboxylová skupina jedné aminokyseliny s alfa-aminovou skupinou druhé za odštěpení molekuly [[voda|vody]]. Toto řetězení aminokyselin je principem spojování v [[peptid]]y a dále v [[protein]]y (bílkoviny). Je to nejdůležitější reakce aminokyselin. K jejímu uskutečnění je třeba dodat energii.
=== Rozpustnost ===
Aminokyseliny se snadno rozpouštějí v [[polární rozpouštědlo|polárních rozpouštědlech]] ([[voda]], [[ethanol]]), v [[nepolární rozpouštědlo|nepolárních rozpouštědlech]] jsou nerozpustné.
=== Náboj ===
Každá aminokyselina obsahuje aspoň dvě [[kyselost|kyselé]] skupiny, které jsou schopné [[disociace]]: -COOH a -NH3+ a tvoří konjugované zásady -COO- a -NH2.
V roztoku jsou kyselina i její konjugovaná zásada v protonové rovnováze:
:R-COOH ↔ R-COO− + H+
:R-NH3+ ↔ R-NH2 + H+
Jak se ustaví rovnováha, záleží na pH prostředí, tedy na koncentraci protonů v okolí. Karboxylová skupina je silnější kyselina a proton snadněji odštěpuje než přijímá.
Při nízkém pH, kdy je koncentrace vodíkových iontů v roztoku vysoká, obě dvě skupiny váží proton. Při stoupajícím pH se nejprve uvolní proton vázaný v karboxylové skupině, protože ta má menší disociační konstantu: při pH [[krev|krve]] (7,4) nebo [[Cytoplazma|cytoplasmy]] (7,1) existuje karboxylová skupina pouze jako karboxylátový iont R-COO−, zatímco aminoskupina je protonovaná kyselina R-NH3+. Vzniká tak [[amfiont]], obojetný iont, který nese kladný i záporný náboj.
Teprve je-li pH vysoké, uvolní se proton i z aminoskupiny a obě dvě funkční skupiny se nachází ve stavu konjugované zásady.
==== Izoelektrický bod ====
[[Izoelektrický bod]] je taková hodnota pH, při které má daná aminokyselina nulový volný [[elektrický náboj]] - nachází se ve formě amfiontu, který se nepohybuje v elektrickém poli. Izoelektrické pH u aminokyselin, které mají dvě disociovatelné skupiny, leží uprostřed hodnot pK na obou stranách izoiontového uspořádání:
: <math>\ pI = \frac{pK_1 + pK_2}{2} </math>
Situace je složitější u aminokyselin, které kromě alfa-karboxylové a alfa-aminové skupiny obsahují i jiné funkční skupiny, například kyselina asparagová, lysin nebo tyrosin.
== Důkaz aminokyselin ==
Aminokyseliny se prokazují reakcí s [[ninhydrin]]em nebo [[fluorescamin]]em. Ninhydrin dekarboxyluje aminokyseliny na [[oxid uhličitý]], [[amoniak]] a [[Aldehydy|aldehyd]], redukovaný ninhydrin pak reaguje se vzniklým amoniakem za vzniku modrého komplexu. Tato reakce je základem kvantitativního stanovení aminokyselin. Fluorescamin je citlivější činidlo, které umožňuje odhalit i nanogramová množství aminokyselin.
== Aminokyseliny v živých organismech ==
Aminokyseliny jsou součástí proteinů a peptidů, tedy strukturních bílkovin, [[enzym]]ů i mnoha [[hormon]]ů. To ale není jejich jediná funkce, jsou potřeba jako dárci uhlíkových řetězců k syntéze [[porfyrin]]ů, [[purin]]ů nebo [[pyrimidin]]ů, přímo se účastní syntézy [[močovina|močoviny]]. Jejich deriváty, [[biogenní amin]]y, slouží kromě jiného jako [[neurotransmiter]]y při nervovém přenosu ([[dopamin]], [[noradrenalin]] aj.) nebo jako látky, které ovlivňují růst buněk ([[spermin]], [[spermidin]]) Rozkladem některých aminokyselin v odumřelých tělech organismů vznikají tzv. [[mrtvolný jed|mrtvolné jedy]] - páchnoucí látky [[putrescin]] a [[kadaverin]].
Nadbytečné aminokyseliny, které nejsou hned zabudovány do proteinů, nejsou skladovány, ale jsou zbaveny [[dusík]]u a rozloženy. Při svém [[katabolismus|katabolismu]] poskytují uhlíkové kostry, které jsou dále zužitkovávány. Podle toho, do které metabolické dráhy vstupují a jaký může být jejich konečný produkt, se aminokyseliny dělí na aminokyseliny '''glykogenní''', '''ketogenní''' a takové, které jsou '''glykogenní i ketogenní'''. Glykogenní aminokyseliny mohou být přeměněny na [[glykogen]], ketogenní pak na [[Tuky|tuk]].
V organismu neustále probíhá obnova proteinů a tedy i obměna jednotlivých aminokyselin. Aminokyseliny jsou syntetizovány ''de novo'' nebo přijímány s potravou; vyšší živočichové ztratili schopnost tvořit některé aminokyseliny a jsou závislí na jejich přísunu zvenčí - tyto [[esenciální aminokyselina|esenciální aminokyseliny]] jsou nutnou součástí stravy. Rostliny a bakterie mají stále schopnost tvořit tyto aminokyseliny, protože u nich nacházíme metabolické dráhy, které živočichům chybějí - například [[šikimátová cesta]] k syntéze rozvětvených aminokyselin.
Poruchy metabolismu aminokyselin jsou příčinou některých vrozených chorob, jako je [[fenylketonurie]], [[tyrosinosa]] nebo [[nemoc javorového sirupu]].
== Aminokyseliny, které se vyskytují v proteinech ==
Kombinací těchto 20 (ve skutečnosti 21) ''biogenních aminokyselin'' jsou tvořeny všechny známé bílkoviny.
;Aminokyseliny s alifatickým postranním řetězcem
* [[Glycin]] '''Gly''' (G)
* [[Alanin]] '''Ala''' (A)
* [[Valin]] '''Val''' (V)
* [[Leucin]] '''Leu''' (L)
* [[Isoleucin]] '''Ile''' (I)
;S karboxylovou nebo amidovou skupinou na postranním řetězci (kyselé skupiny)
* [[Kyselina asparagová]] '''Asp''' (D)
* [[Asparagin]] '''Asn''' (N)
* [[Kyselina glutamová]] '''Glu''' (E)
* [[Glutamin]] '''Gln''' (Q)
;S aminovou skupinou na postranním řetězci (basické skupiny)
* [[Arginin]] '''Arg''' (R)
* [[Lysin]] '''Lys''' (K)
;S aromatickým jádrem nebo hydroxylovou skupinou na postranním řetězci
* [[Histidin]] '''His''' (H)
* [[Fenylalanin]] '''Phe''' (F)
* [[Serin]] '''Ser''' (S)
* [[Threonin]] '''Thr''' (T)
* [[Tyrozin]] '''Tyr''' (Y)
* [[Tryptofan]] '''Trp''' (W)
;Se sírou v postranním řetězci
* [[Methionin]] '''Met''' (M)
* [[Cystein]] '''Cys''' (C)
;Iminokyseliny
* [[Prolin]] '''Pro''' (P)
'''21. aminokyselina'''
* [[Selenocystein]] '''SeCys''' – nahrazuje [[cystein]] v lidském enzymu [[Glutathion peroxidáza|glutathionperoxidáze]] a v enzymech některých bakterií<ref>KODÍČEK, M. ''selenocystein''. From Biochemické pojmy : výkladový slovník [online]. Praha: VŠCHT Praha, 2007 [cit. 2008-10-21]. Dostupné z http://vydavatelstvi.vscht.cz/knihy/uid_es-002/ebook.html?p=selenocystein</ref>
{{Aminokyseliny}}
{{Deriváty karboxylových kyselin}}

== Reference ==
<references/>

{{Článek z Wikipedie}}
[[Kategorie:Aminokyseliny|*]]

Aminokyseliny - Historie editací

Sysop: Nahrazení textu „“ textem „\)“

Sysop: Nahrazení textu „“ textem „\(“

Sysop: ++

Student85: Velké vylep.

Student85: Velké vylep.

Sysop: 1 revizi

Sysop: 1 revizi

Sysop: Nahrazení textu „ $“ textem „$ \(“