http://www.multimediaexpo.cz/mmecz/index.php?action=history&feed=atom&title=GlycinGlycin - Historie editací2026-06-17T02:23:30ZHistorie editací této stránkyMediaWiki 1.16.5http://www.multimediaexpo.cz/mmecz/index.php?title=Glycin&diff=612795&oldid=prevSysop: 1 revizi2014-04-19T21:26:42Z<p>1 revizi</p>
<table style="background-color: white; color:black;">
<tr valign='top'>
<td colspan='1' style="background-color: white; color:black;">← Starší verze</td>
<td colspan='1' style="background-color: white; color:black;">Verze z 19. 4. 2014, 21:26</td>
</tr></table>Sysophttp://www.multimediaexpo.cz/mmecz/index.php?title=Glycin&diff=612794&oldid=prevSysop: + Nový článek...2012-03-19T21:31:45Z<p>+ Nový článek...</p>
<p><b>Nová stránka</b></p><div>[[Soubor:Glycine-skeletal.png|thumb|220px|Strukturní vzorec]]<br />
'''Glycin''' ('''Gly''', '''G''') je [[Aminokyseliny|aminokyselina]] s nepolárním [[postranní řetězec|postranním řetězcem]]. Na rozdíl od ostatních nepolárních aminokyselin ([[Alanin|Ala]], [[Valin|Val]], [[Leucin|Leu]],[[Isoleucin|Ile]], [[Prolin|Pro]], [[Methionin|Met]], [[Fenylalanin|Phe]], [[Tryptofan|Trp]]) však není jeho celkový charakter příliš nepolární. Jedná se o nejjednodušší z 22 proteinogenních (kódovaných) aminokyselin: Glycin jako jediná biogenní aminokyselina není [[optická aktivita|opticky aktivní]], neboť kvůli přítomnosti dvou vodíků na α [[uhlík]]u má rovinu symetrie (nemůže se tedy rozlišit D- a L-glycin). Z důvodu krátkého postranního řetězce se může glycin vázat na místa, na která jiné aminokyseliny ze sterických důvodů nemohou. Například pouze glycin může být vnitřní aminokyselinou [[kolagen]]ové [[šroubovice]].<br />
<br />
Glycin je velmi evolučně stabilní na důležitých místech některých [[protein]]ů (například, v [[cytochrom c|cytochromu c]], [[myoglobin]]u, a [[hemoglobin]]u), neboť [[mutace]] měnící tuto aminokyselinu za jinou s větším postranním řetězcem výrazně pozměňují strukturu proteinu. Dalším příkladem je aktivním centrum [[proteáza|proteázy]] [[chymotrypsin]]u, který štěpí [[enzymy]] za objemnými aminokyselinami typu [[fenylalanin]], [[tryptofan]], [[tyrosin]], a proto i tady má záměna glycinu vážné důsledky. Enzym neschopný [[katalyzátor|katalýzy]] je vyřazen z činnosti v [[proteasom]]u.<br />
<br />
Glycin má stejný sumární vzorec jako [[nitroethan]].<br />
<br />
Většina proteinů obsahuje pouze malé množství glycinu. Důležitou výjimkou je kolagen, který se skládá z glycinu z jedné třetiny. Důvod spočívá v tom, že další přibližně třetinu kolagenního vlákna zaujímá [[lysin]] a [[hydroxylysin]]. Obě tyto aminokyseliny mají omezené možnosti rotace a a glycin tak vyrovnává deformační vliv těchto aminokyselin na strukturu kolagenního vlákna.<br />
<br />
Ve velkém množství se glycin nachází také v [[elastin]]u.<br />
<br />
Kódují ho [[kodón]]y GGU, GGC, GGA a GGG.<br />
<br />
== Fyziologické účinky ==<br />
Glycin je [[inhibice|inhibiční]] [[neurotransmiter|neuropřenašeč]] v [[Centrální nervová soustava|CNS]], obzvláště v [[mícha|míše]], [[mozkový kmen|mozkovém kmeni]] a v [[sítnice|sítnici]]. Aktivací glycinových [[ionotropie|ionotropních]] [[receptor]]ů na postsynaptické membráně se otevírají [[iontové kanály]] a chloridové ionty vstupují do [[neuron]]u, což působí [[hyperpolarizace|hyperpolarizaci]] a takzvaný [[inhibiční postsynaptický potenciál]] (IPSP). [[Strychnin]] je [[antagonismus|antagonista]] ionotropních glycinových receptorů. Glycin je společně s [[glutamát]]em ligandem NMDA receptorů. Na rozdíl od inhibičních účinků v míše, na NMDA glutaminergních receptorech má glycin účinky excitační. [[LD50]] glycinu je 7930 [[miligram|mg]]/kg pro potkana (orálně) a smrt je způsobena hyperexcitabilitou nervové soustavy.<br />
<br />
== Biosyntéza ==<br />
Glycin není [[esenciální aminokyseliny|esenciální aminokyselina]], to znamená, že tělo si je schopné syntetizovat potřebné množství samo bez nutnosti jeho výskytu v potravě.<br />
<br />
Biosyntéza probíhá z aminokyseliny [[serin]], který je vyráběn z [[3-fosfoglycerát]]u.<br />
U většiny organismů tuto reakci katalyzuje enzym [[serin hydroxymethyltransferáza]] s pomocí kofaktoru [[pyridoxal fosfát]]u (pyridoxal je druh [[vitamin B6|vitamínu B6]]).<ref name="Lehninger">NELSON, David L.; COX, Michael M.. Principles of Biochemistry. New York : W. H. Freeman, 2005. ISBN 0-7167-4339-6. S. 127, 675–77, 844, 854.</ref><br />
: serin + [[tetrahydrofolát]] → glycin + 5,10-methylentetrahydrofolát + H<sub>2</sub>O<br />
<br />
V játrech [[obratlovec|obratlovců]] je syntéza glycinu katalyzována [[enzym]]em [[glycinsyntáza]](neboli GDC - komplex glycin dekarboxylázy). Tato reakce je reverzibilní:<ref name="Lehninger" /><br />
: CO<sub>2</sub> + NH<sub>4</sub><sup>+</sup> + 5,10-methylentetrahydrofolát + NADH + H<sup>+</sup> → Glycine + tetrahydrofolát + NAD<sup>+</sup><br />
<br />
== Degradace ==<br />
Glycin je degradován třemi různými cestami. V živočiších převažuje cesta skrze enzym [[glycindekaboxyláza]] (stejný enzym jako ten účastnící se biosyntézy). Tato cesta je zpětná reakce biosyntézy:<ref name="Lehninger" /><br />
: Glycine + tetrahydrofolát + NAD<sup>+</sup> → CO<sub>2</sub> + NH<sub>4</sub><sup>+</sup> + 5,10-methylentetrahydrofolát + NADH + H<sup>+</sup><br />
<br />
Druhá cesta je dvoukroková. První krok je zpětná reakce biosyntézy z serinu enzymem [[serinhydroxymethyltransferáza]]. Serin je pak přeměněn na [[pyruvát]] enzymem [[serin dehydratáza]].<ref name="Lehninger" /><br />
<br />
Ve třetí cestě je glycin přeměněn na [[glyoxylát]] pomocí [[D-aminokyselina oxidázy]]. Glyoxylát je pak oxidován jaterní [[laktátdehydrogenáza|laktát dehydrogenázou]] na [[oxalát]] v NAD<sup>+</sup>-závislé reakci.<ref name="Lehninger" /><br />
<br />
== Přítomnost v mezihvězdném prostoru ==<br />
V roce [[1994]] skupina astronomů z [[University of Illinois]] v [[Urbana-Champaign]], vedená [[Lewis Snyder]]em, ohlásila objev molekul glycinu ve vesmírném prostoru. Následujícími analýzami se ukázalo že tento objev nemůže být potvrzen. O devět let později, v r. 2003, [[Yi-Jehng Kuan]] z [[National Taiwan Normal University]] a [[Steve Charnley]] detekovali mezihvězdný glycin ve třech zdrojích [[mezihvězdná hmota|mezihvězdné hmoty]]. Ohlásili identifikaci 27 [[spektrální čáry|spektrálních čar]] glycinu pomocí [[radioteleskop]]u. Podle počítačových simulací a laboratorních experimentů, vznikl glycin pravděpodobně tak, že ledové částice obsahující jednoduché organické molekuly byly vystaveny [[ultrafialové světlo|ultrafialovému světlu]]. V říjnu 2004, Snyder a spolupracovníci znovu přezkoumali Kuanův objev glycinu. Snyder dokázal, že glycin nebyl ani v jednom ze tří zdrojů správně detekován.<br />
<br />
=== Literatura ===<br />
* Kuan YJ, Charnley SB, Huang HC, et al. (2003) Interstellar glycine. ASTROPHYS J 593 (2): 848-867<br />
* Snyder LE, Lovas FJ, Hollis JM, et al. (2005) A rigorous attempt to verify interstellar glycine. ASTROPHYS J 619 (2): 914-930<br />
* http://physchem.ox.ac.uk/MSDS/GL/glycine.html Safety (MSDS) data for glycine, 2005, The Physical and Theoretical Chemistry Laboratory Oxford University, datum přístupu: 2006-11-01.<br />
* Dawson, R.M.C., Elliott, D.C., Elliott, W.H., and Jones, K.M., ''Data for Biochemical Research'' (3rd edition), pp. 1-31 (1986)<br />
* http://www.newscientist.com/news/news.jsp?id=ns99992558 <nowiki>www.newscientist.com</nowiki><br />
<br />
== Reference ==<br />
<references /><br />
== Externí odkazy ==<br />
* [http://www.pdrhealth.com/drug_info/nmdrugprofiles/nutsupdrugs/gly_0127.shtml PDRHealth - Glycine]<br />
* [http://www.compchemwiki.org/index.php?title=Glycine Computational Chemistry Wiki]<br />
* [http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/reaction/AminoAcid/GlyCleave.html Glycine cleavage system]<br />
<br />
<br />
{{Commonscat|Glycine}}{{Aminokyseliny}}{{Článek z Wikipedie}}<br />
[[Kategorie:Proteinogenní aminokyseliny]]</div>Sysop