http://www.multimediaexpo.cz/mmecz/index.php?action=history&feed=atom&title=Katal%C3%A1zaKataláza - Historie editací2026-08-06T06:44:53ZHistorie editací této stránkyMediaWiki 1.16.5http://www.multimediaexpo.cz/mmecz/index.php?title=Katal%C3%A1za&diff=497339&oldid=prevSysop: 1 revizi2014-01-15T21:31:05Z<p>1 revizi</p>
<table style="background-color: white; color:black;">
<tr valign='top'>
<td colspan='1' style="background-color: white; color:black;">← Starší verze</td>
<td colspan='1' style="background-color: white; color:black;">Verze z 15. 1. 2014, 21:31</td>
</tr></table>Sysophttp://www.multimediaexpo.cz/mmecz/index.php?title=Katal%C3%A1za&diff=497338&oldid=prevSysop: 1 revizi2011-05-03T13:04:57Z<p>1 revizi</p>
<p><b>Nová stránka</b></p><div>'''Kataláza''' (též '''katalasa''') je běžný [[enzym]] vyskytující se téměř ve všech živých [[organismus|organismech]] vystavených [[kyslík]]u. Funguje jako [[katalyzátor]] rozkladu [[peroxid vodíku|peroxidu vodíku]] na [[voda|vodu]] a kyslík<ref name="pmid14745498">{{Citace periodika | autor = Chelikani P, Fita I, Loewen PC | titul = Diversity of structures and properties among catalases | periodikum = Cell. Mol. Life Sci. | ročník = 61 | číslo = 2 | strany = 192–208 | rok = 2004 | měsíc = January | pmid = 14745498 | doi = 10.1007/s00018-003-3206-5 | url = }}</ref>. Kataláza má jedno z nejvyšších [[číslo přeměny|čísel přeměny]] ze všech enzymů. Jediná [[molekula]] katalázy může převést na vodu a kyslík miliony molekul peroxidu vodíku za [[sekunda|sekundu]]<ref>{{Citace elektronické monografie | titul = Catalase | autor = Goodsell DS | edice = Molecule of the Month | vydavatel = RCSB Protein Data Bank | url = http://www.rcsb.org/pdb/static.do?p=education_discussion/molecule_of_the_month/pdb57_1.html | datum vydání = 2004-09-01 | datum přístupu = 2007-02-11}}</ref>.<br />
Kataláza je [[tetramer]] čtyř [[polypeptid]]ových řetězců, každý je složen z více než 500 [[aminokyselina|aminokyselin]]<ref name=Boon_a>{{Citace elektronické monografie | autor = Boon EM, Downs A, Marcey D | titul = Catalase: H<sub>2</sub>O<sub>2</sub>: H<sub>2</sub>O<sub>2</sub> Oxidoreductase | edice = Catalase Structural Tutorial Text | url = http://biology.kenyon.edu/BMB/Chime/catalase/frames/cattx.htm | datum přístupu = 2007-02-11}}</ref>. Obsahuje čtyři [[porfyrin]]ové [[hem]]ové ([[železo|železnaté]]) skupiny, které umožňují enzymu reagovat s peroxidem vodíku. Optimální [[pH]] pro [[člověk|lidskou]] katalázu je okolo 7<ref name="Maehly_1954">{{Citace periodika | autor = Maehly A, Chance B | titul = The assay of catalases and peroxidases | periodikum = Methods Biochem Anal | ročník = 1 | číslo = | strany = 357–424 | rok = 1954 | pmid = 13193536 | doi = 10.1002/9780470110171.ch14 | url = }}</ref> a rozmezí maxima funkce je skutečně široké (míra reakce se znatelně nemění v rozmezí pH 6,8 až 7,5)<ref name="pmid6727660">{{Citace periodika | autor = Aebi H | titul = Catalase in vitro | periodikum = Meth. Enzymol. | ročník = 105 | číslo = | strany = 121–6 | rok = 1984 | pmid = 6727660 | doi = 10.1016/S0076-6879(84)05016-3 | url = | issn = }}</ref>. Optimum pH pro jiné katalázy se pohybuje mezi 4 a 11 v závislosti na druhu<ref name="urlEC 1.11.1.6 - catalase">{{Citace elektronické monografie | url = http://www.brenda-enzymes.org/php/result_flat.php4?ecno=1.11.1.6&Suchword=&organism%5B%5D=&show_tm=0 | titul = EC 1.11.1.6 - catalase | autor = | autorlink = | spoluautoři = | datum vydání = | formát = | edice = BRENDA: The Comprehensive Enzyme Information System | vydavatel = Department of Bioinformatics and Biochemistry, Technische Universität Braunschweig | strany = | jazyk = | archiveurl = | archivedate = | quote = | datum přístupu = 2009-05-26}}</ref>. Také optimální teplota se liší podle druhu<ref name=Bucknell>{{Citace elektronické monografie | titul = A Quantitative Enzyme Study; CATALASE | autor = Toner K, Sojka G, Ellis R | datum vydání = | formát = | edice = | vydavatel = bucknell.edu | url = http://web.archive.org/web/20000612104029/http://www.facstaff.bucknell.edu/toner/gb/lab121/labs34.html | datum přístupu = 2007-02-11}}</ref>.<br />
== Patologie ==<br />
[[Peroxisomální porucha]] nazývaná [[akatalázie]] je způsobena deficitem funkce katalázy.<br />
== Interakce ==<br />
Kataláza vykazuje [[interakce bílkovina-bílkovina|interakce]] s [[ABL2]]<ref name=pmid12777400>{{Citace periodika | quotes = yes | příjmení=Cao | jméno=Cheng | autorlink= | spoluautoři=Leng Yumei, Kufe Donald | rok=[[2003]]| měsíc=Aug. | titul=Catalase activity is regulated by c-Abl and Arg in the oxidative stress response | periodikum=J. Biol. Chem. | ročník=278 | číslo=32 | strany=29667-75 | vydavatel= | místo = United States| issn = 0021-9258| pmid = 12777400 | doi = 10.1074/jbc.M301292200 | bibcode = | oclc =| id = | url = | jazyk = | formát = | datum přístupu = | laysummary = | laysource = | laydate = | quote = }}</ref> a [[gen Abl|genem Abl]].<ref name=pmid12777400/><br />
== Související články ==<br />
* [[Enzym]]<br />
* [[Peroxidáza]]<br />
* [[Superoxid dismutáza]]<br />
<br />
== Reference ==<br />
<references /><br />
<br />
<br />
{{Článek z Wikipedie}}<br />
[[Kategorie:Enzymy]]</div>Sysop