Sysop: ++

2023-06-24T18:53:13Z

← Starší verze		Verze z 24. 6. 2023, 18:53
Řádka 1:		Řádka 1:
-	[[~~File~~:~~Polytopic membrane~~ protein.png\|thumb\|~~Různé typy transembránových domén;~~ (~~1) alfa~~-~~helix (2) několika alfa~~-~~helixů~~ (c) ~~beta~~-~~barel~~]]	+	[[Soubor:Group 1 and 2 transmembrane protein.png\|thumb\|240px\|Srovnání I. a II. typu transmembránového proteinu. Dvojvrstva membrány znázorněna černě (exterior - vnější část, cytosol - vnitřní část buňky), protein zeleně (C-terminus modře, N-terminus červeně)]]
		+	[[Soubor:Transmembrane receptor.png\|thumb\|240px\|III. typ - transmembránový protein procházející membránou několikrát.<br />E = [[Mezibuněčný prostor\|extracelulární prostor]]<br />P = [[Cytoplazmatická membrána\|plazmatická membrána]]<br />I = intracelulární prostor]]
	'''Transmembránový protein''' je [[membránový protein]], který jednou či několikrát zcela překračuje jakoukoliv [[buněčná membrána\|buněčnou membránu]]. Tyto proteiny plní v membráně zcela zásadní funkce, patří mezi ně například různé [[receptor]]y, [[buněčná pumpa\|pumpy]] a [[kanál (biologie)\|kanály]].		'''Transmembránový protein''' je [[membránový protein]], který jednou či několikrát zcela překračuje jakoukoliv [[buněčná membrána\|buněčnou membránu]]. Tyto proteiny plní v membráně zcela zásadní funkce, patří mezi ně například různé [[receptor]]y, [[buněčná pumpa\|pumpy]] a [[kanál (biologie)\|kanály]].
	== Vlastnosti ==		== Vlastnosti ==
-	Transmembránové proteiny jsou tzv. [[amfipatie\|amfipatické]], tzn. část jejich molekuly je [[hydrofilie\|hydrofilní]] a část [[hydrofobie\|hydrofobní]]. Hydrofobní části jsou právě ty, které prochází [[fosfolipid]]ovou biomembránou. Celková hydrofobicita transmembránových proteinů může být ještě zvýšena navázáním různých [[mastná kyselina\|mastných kyselin]] jakožto postranních řetězců. Hydrofobní částí je nejčastěji [[alfa-helix]], nebo také [[beta-barel]] složený z [[beta-skládaný list\|beta-skládaných listů]].<ref name=molbio>{{citace monografie \| autor = Alberts, Bruce , et al.\| rok=2002\|titul= The Molecular Biology of the Cell \| edice=4th. ed\|vydavatel = Garland Science \| isbn=0-8153-3218-1}}</ref> K překročení membrány je (v případě alfa-helixu) potřeba asi 20 aminokyselin. Hydrofobicita daného úseku proteinu se počítá podle konkrétní sekvence aminokyselin, pokud činí více 20 kcal⋅mol<sup>−1</sup>, je pravděpodobné, že se jedná o transmembránovou doménu.<ref>{{citace monografie\| titul = Harper’s Illustrated Biochemistry; twenty-sixth edition\| autor = Robert K. Murray; Daryl K. Granner; Joe C. Davis; Peter A. Mayes; Victor W. Rodwell\| isbn = 0-07-138901-6\| rok=2003}}</ref>	+	Transmembránové proteiny jsou tzv. [[amfipatie\|amfipatické]], tzn. část jejich molekuly je [[hydrofilie\|hydrofilní]] a část [[hydrofobie\|hydrofobní]]. Hydrofobní části jsou právě ty, které prochází [[fosfolipid]]ovou biomembránou. Celková hydrofobicita transmembránových proteinů může být ještě zvýšena navázáním různých [[mastná kyselina\|mastných kyselin]] jakožto postranních řetězců. Hydrofobní částí je nejčastěji [[alfa-helix]], nebo také [[beta-barel]] složený z [[beta-skládaný list\|beta-skládaných listů]].<ref name=molbio>{{citace monografie \| autor = Alberts, Bruce , et al.\| rok=2002\|titul= The Molecular Biology of the Cell \| edice=4th. ed\|vydavatel = Garland Science \| isbn=0-8153-3218-1}}</ref> K překročení membrány je (v případě alfa-helixu) potřeba asi 20 aminokyselin. Hydrofobicita daného úseku proteinu se počítá podle konkrétní sekvence aminokyselin, pokud činí více 20 kcal⋅mol<sup>−1</sup>, je pravděpodobné, že se jedná o transmembránovou doménu.<ref>{{citace monografie\| titul = Harper’s Illustrated Biochemistry; twenty-sixth edition\| autor = Robert K. Murray; Daryl K. Granner; Joe C. Davis; Peter A. Mayes; Victor W. Rodwell\| isbn = 0-07-138901-6\| rok=2003}}</ref>
	== Reference ==		== Reference ==
	<references />		<references />

-	{{Článek z Wikipedie}}	+
		+	{{Commonscat\|Transmembrane proteins}}{{Článek z Wikipedie}}
	[[Kategorie:Membránové proteiny]]		[[Kategorie:Membránové proteiny]]

Sysop: 1 revizi

2013-10-18T11:46:25Z

1 revizi

← Starší verze

Verze z 18. 10. 2013, 11:46

Sysop: 1 revizi

2011-05-03T13:02:56Z

1 revizi

Nová stránka

[[File:Polytopic membrane protein.png|thumb|Různé typy transembránových domén; (1) alfa-helix (2) několika alfa-helixů (c) beta-barel]]
'''Transmembránový protein''' je [[membránový protein]], který jednou či několikrát zcela překračuje jakoukoliv [[buněčná membrána|buněčnou membránu]]. Tyto proteiny plní v membráně zcela zásadní funkce, patří mezi ně například různé [[receptor]]y, [[buněčná pumpa|pumpy]] a [[kanál (biologie)|kanály]].
== Vlastnosti ==
Transmembránové proteiny jsou tzv. [[amfipatie|amfipatické]], tzn. část jejich molekuly je [[hydrofilie|hydrofilní]] a část [[hydrofobie|hydrofobní]]. Hydrofobní části jsou právě ty, které prochází [[fosfolipid]]ovou biomembránou. Celková hydrofobicita transmembránových proteinů může být ještě zvýšena navázáním různých [[mastná kyselina|mastných kyselin]] jakožto postranních řetězců. Hydrofobní částí je nejčastěji [[alfa-helix]], nebo také [[beta-barel]] složený z [[beta-skládaný list|beta-skládaných listů]].<ref name=molbio>{{citace monografie | autor = Alberts, Bruce , et al.| rok=2002|titul= The Molecular Biology of the Cell | edice=4th. ed|vydavatel = Garland Science | isbn=0-8153-3218-1}}</ref> K překročení membrány je (v případě alfa-helixu) potřeba asi 20 aminokyselin. Hydrofobicita daného úseku proteinu se počítá podle konkrétní sekvence aminokyselin, pokud činí více 20 kcal⋅mol<sup>−1</sup>, je pravděpodobné, že se jedná o transmembránovou doménu.<ref>{{citace monografie| titul = Harper’s Illustrated Biochemistry; twenty-sixth edition| autor = Robert K. Murray; Daryl K. Granner; Joe C. Davis; Peter A. Mayes; Victor W. Rodwell| isbn = 0-07-138901-6| rok=2003}}</ref>
== Reference ==
<references />

{{Článek z Wikipedie}}
[[Kategorie:Membránové proteiny]]

Transmembránový protein - Historie editací

Sysop: ++

Sysop: 1 revizi

Sysop: 1 revizi